本产品是从牛血浆分离并经过鲁塞尔（Russell）喹蛇毒液中的活化酶活化处理得到的，浓度为0.5-2.0 mg/mL。
Xa因子蛋白酶的常见切割位点位于Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同，Xa因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中，常见是Gly-Arg序列。在E.coli 中不稳定的蛋白质和被Xa因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性；这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。
Xa因子蛋白酶能与苯甲脒-琼脂糖发生特异性结合而被清除。
分子量
本产品的主要形式分子量约为43 kDa，包含两条由二硫键相连的27 kDa 和16 kDa 的肽链。SDS-PAGE电泳时，还原条件下两条链的分子量分别显示为30 kDa 和20 kDa。
单位定义
在 6小时或更短时间内，1 μg的Xa因子蛋白酶能够使50 μg测试底物实现95%的切割。
活性检测条件
1 μg的Xa因子蛋白酶加入到50 μg的MBP融合蛋白测序底物（MBP-ΔSal）中。该反应体系为50 μL（包含20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 2 mM CaCl2），pH为8.0。23℃下孵育6小时或更短时间内，该测试底物实现了95%的切割。
