ALS是一种复杂的神经退行性疾病，它通常具有遗传特性，基因缺陷导致它可以被遗传。科学家早已知道破坏性的蛋白质编码基因是“超氧化物歧化酶1”或SOD1，这是一个关键的含铜酶，该酶通过破坏自由基来保护细胞免受氧化损伤。

       科学家们推测，ALS疾病是由于神经元氧化损伤所导致的，但他和他的同事们提供了另一种假说：强有力的证据表明由于SOD1蛋白质结构不稳定引起的突变导致ALS疾病。这会引起蛋白质的运动增强，Crane将它比作“呼吸。”这种运动可以促进他们的聚合，或凝集在一起——该过程对健康细胞是有毒的。

       ALS这种形式是一种蛋白质聚集体疾病，就像阿尔茨海默病和帕金森疾病一样。”Crane说。

       在很长一段时间内人们试图通过研究SOD1突变来了解ALS，但正常蛋白质的性质和突变蛋白质的性质是非常相似的。科学家们利用ESR光谱次看到了两种蛋白之间的明确的差异。Crane说，通过用其他方法进行验证，动态的蛋白质通过突变发生了巨大的变化，它们显示出聚合的倾向。在PNAS杂志上相关文章表明x射线散射也用于研究蛋白质的结构变化和能力之间的相互作用。研究人员发现，蛋白质聚合的水平与ALS症状的严重程度相关。

       研究结论指出，ALS发生的可能性与蛋白聚合的毒性有较大的关联而和SOD1活性突变的作用关联较小，Crane说。ALS是一种迟发性的疾病，人们在晚年的生活会受到影响。“SOD1的散发性突变来自自然过程，但是尚不清楚它们是否会引起疾病的发生。”他说。